Rozdział 10 · Chemia życia
Białka (i peptydy) są polimerami aminokwasów o różnej długości i pełnią kluczowe funkcje w budowie, transporcie, ochronie, ruchu, katalizie oraz regulacji. Dokładna funkcja białka zależy od jego swoistego fałdowania, wynikającego z unikalnej sekwencji aminokwasów.
Ta sekcja zawiera krótki przegląd rodzajów aminokwasów i ogólnej budowy białek.
Aminokwasy, czyli jednostki monomeryczne białek, zawierają grupę aminową i grupę karboksylową związane z centralnym atomem węgla. Do tego atomu przyłączony jest także atom wodoru (niewidoczny, ale domyślny w tym przedstawieniu) oraz łańcuch boczny, czyli reszta, która odróżnia aminokwasy używane do budowy białek.
Organizmy wykorzystują zwykle 20 aminokwasów do budowy białek. Każdy z nich ma własne cechy, ale można je ogólnie pogrupować według najważniejszych właściwości, takich jak polarność, która silnie wpływa na fałdowanie białek w zwykle wodnym środowisku. Dziesięć aminokwasów jest polarnych: pięć z nich ma ładunek, a pięć jest nienaładowanych. Siedem jest niepolarnych, a trzy to przypadki szczególne, które poza cysteiną również można zaliczyć do niepolarnych.
Glicyna, alanina i leucyna są przykładami aminokwasów niepolarnych. Glicyna ma najprostszą budowę, ponieważ jej łańcuch boczny to pojedynczy atom wodoru, pomijany w przedstawionej strukturze szkieletowej. Łańcuch boczny alaniny jest prostą grupą alkilową, dokładniej grupą metylową (-CH₃), a leucyna zawiera rozgałęzioną grupę alkilową; oba te łańcuchy są niepolarne. Reszty niepolarne są hydrofobowe i często znajdują się we wnętrzu białek, z dala od cząsteczek wody.
Seryna i asparagina są aminokwasami polarnymi, ponieważ ich łańcuchy boczne zawierają grupy funkcyjne z atomami o różnej elektroujemności. Na przykład tlen grupy hydroksylowej seryny przyciąga elektrony sąsiednich atomów, tworząc ładunki cząstkowe. Dzięki polarności te łańcuchy boczne są hydrofilowe i często znajdują się na powierzchni białek, w pobliżu cząsteczek wody.
Aminokwasy naładowane mają łańcuchy boczne, które w warunkach fizjologicznych zawierają dodatnio lub ujemnie naładowane grupy funkcyjne. Imidazolowy łańcuch boczny histydyny przy niższym pH jest zwykle protonowany: przyłącza dodatkowy proton (H⁺), co nadaje mu dodatni ładunek. Kwas asparaginowy, podobnie jak inne kwasy, uwalnia proton w roztworze wodnym, pozostawiając ujemny ładunek na grupie karboksylowej. Naładowane łańcuchy boczne są hydrofilowe i zachowują się podobnie do reszt polarnych, ale nienaładowanych.
Oprócz polarności dla struktury białek ważne są też inne cechy niektórych aminokwasów. Dwa łańcuchy boczne cysteiny mogą tworzyć kowalencyjne wiązania disiarczkowe, łącząc silnie odleglejsze części białka i wyraźnie wpływając na jego strukturę. Inne aminokwasy, takie jak fenyloalanina, tyrozyna i tryptofan, mogą mieć bardzo duże, masywne łańcuchy boczne, które wpływają na fałdowanie białka samym swoim rozmiarem.
Podczas polimeryzacji aminokwasów grupa karboksylowa jednego aminokwasu reaguje z grupą aminową drugiego, tworząc kowalencyjne wiązanie peptydowe w reakcji kondensacji i uwalniając cząsteczkę wody. Kolejny aminokwas jest dodawany do grupy karboksylowej rosnącego polimeru, czyli na C-końcu łańcucha aminokwasowego. Przeciwległy koniec, z grupą aminową, nazywa się analogicznie N-końcem.
Sekwencję aminokwasową białka lub peptydu odczytuje się od N-końca do C-końca, często zaczynając od metioniny (M). Sekwencja aminokwasów jest strukturą pierwszorzędową białka i wyznacza jego struktury wyższego rzędu.
Krótkie (do 50 monomerów), proste łańcuchy aminokwasowe nazywa się peptydami, a dłuższe i bardziej złożone łańcuchy białkami.
Struktura drugorzędowa białka składa się z określonych motywów, które powtarzają się nieregularnie wzdłuż sekwencji aminokwasowej. Dwa podstawowe motywy struktury drugorzędowej to helisa alfa i harmonijka beta. Oba powstają dzięki różnym układom wiązań wodorowych między grupami CO i NH szkieletu peptydowego.
Te elementy strukturalne łączą się przez zwroty i pętle, czyli dodatkowe typy struktury drugorzędowej, tworząc strukturę trzeciorzędową białka. Zwroty i pętle mogą silnie zmieniać lokalny przebieg łańcucha aminokwasowego, a różne harmonijki beta mogą układać się w stosy, wspólnie wpływając na swoiste fałdowanie białka. Wspomniane wcześniej wiązania disiarczkowe tworzą dodatkowe, silne połączenia kowalencyjne między różnymi częściami łańcucha aminokwasowego.
Niektóre białka składają się z wielu podjednostek, z których każda jest ciągłym łańcuchem aminokwasowym. Dobrze znanym przykładem jest przedstawiona struktura hemoglobiny. Białko to transportuje tlen i dwutlenek węgla we krwi i składa się z czterech podjednostek. Utrzymują je razem wiązania wodorowe, wiązania jonowe oraz oddziaływania hydrofobowe. Podobnie jak wiele innych białek, hemoglobina zawiera też dodatkowy składnik: w tym przypadku grupę hemową z atomem żelaza.
Białka są niezwykle złożone, a ich sekwencja aminokwasów, która może liczyć nawet 27000 jednostek, musi być bardzo precyzyjna, aby zapewnić prawidłową i swoistą funkcję. Pojedyncze podstawienie aminokwasu może czasem sprawić, że całe białko przestanie działać. Dlatego organizmy potrzebują dokładnych "planów" budowy białek. Plany te są zakodowane w kwasach nukleinowych, czyli RNA i DNA.
W kolejnych dwóch sekcjach omówimy te fundamentalnie ważne klasy cząsteczek oraz to, jak ich struktura chemiczna czyni je doskonałymi nośnikami informacji.
Sześć pytań do tego rozdziału — bez rejestracji, po prostu sprawdź swoją wiedzę.
To rozdział 10 bezpłatnego modułu. W aplikacji Codon One znajdziesz quizy po każdym rozdziale, fiszki, serie i 5 kolejnych modułów.
Pobierz wApp Store