Белки

Белки (и пептиды) - это аминокислотные полимеры различной длины, которые играют важную роль в структуре, транспорте, защите, движении, катализе и регуляции. Точные функции белков определяются их специфическим складыванием, которое основано на их уникальной последовательности аминокислот.

В этом разделе будет дан краткий обзор различных видов аминокислот и общей структуры белков.

Аминокислотная структура

Аминокислоты, мономерные единицы белков, содержат аминогруппу и карбоксильную группу, связанные с центральным атомом углерода. Дополнительно к ним присоединен атом водорода (который не показан, но подразумевается на этом рисунке) и боковая цепь (или остаток), которая отличает различные аминокислоты, используемые для построения белка.

Классификация аминокислот

Для построения белков организмы обычно используют 20 аминокислот. Хотя каждая из них имеет свои особенности, их можно широко классифицировать по важным свойствам, например по полярности, которая существенно влияет на сворачивание белка в водной среде. Десять аминокислот являются полярными: пять из них заряжены, а ещё пять не имеют заряда. Семь аминокислот неполярны, а три относятся к особым случаям; при этом их тоже часто относят к неполярным, за исключением цистеина.

Неполярные аминокислоты

Глицин, аланин и лейцин являются примерами неполярных аминокислот. Глицин также имеет самую простую структуру, поскольку его боковая цепь представляет собой один атом водорода, который опущен в изображенной скелетной структуре. Боковая цепь аланина представляет собой простую алкильную группу, в частности метильную группу (-CH₃), а лейцин содержит разветвленную алкильную группу, обе из которых являются неполярными. Неполярные остатки гидрофобны и часто находятся внутри белков вдали от молекул воды в их водной среде.

Полярные аминокислоты

Серин и аспарагин - полярные аминокислоты, поскольку их боковые цепи содержат функциональные группы с неодинаковой электроотрицательностью среди конкретных атомов. Например, кислород гидроксильной группы серина тянет за собой электроны своих соседей, создавая частичные заряды. Их полярность делает эти боковые цепи гидрофильными, что приводит к их частой локализации на внешней стороне белков вблизи молекул воды.

Заряженные аминокислоты

Заряженные аминокислоты имеют боковые цепи, которые в физиологических условиях содержат положительно или отрицательно заряженные функциональные группы. Имидазольная боковая цепь гистидина в основном протонирована при более низких значениях pH, имея дополнительный протон (H⁺), что обуславливает общий положительный заряд. Аспартовая кислота, как и другие кислоты, высвобождает протон в растворе с водой, оставляя отрицательный заряд на своей карбоксильной группе. Заряженные боковые цепи гидрофильны и поэтому ведут себя подобно полярным, но незаряженным остаткам.

Другие важные остатки

Помимо полярности, для структуры белка важны и другие свойства некоторых аминокислот. Две боковые цепи цистеина могут образовывать ковалентные дисульфидные связи, тем самым образуя прочную связь между более отдаленными частями белка и, следовательно, оказывая решающее влияние на его структуру. Другие аминокислоты, такие как фенилаланин, тирозин и триптофан, могут иметь очень большие и громоздкие боковые цепи, которые влияют на сворачивание белка из-за своего размера.

Полимеризация аминокислот

При полимеризации аминокислот карбоксильная группа одной из них реагирует с аминогруппой другой, образуя ковалентную пептидную связь в реакции конденсации с выделением молекулы воды. Следующая аминокислота добавляется к карбоксильной группе растущего полимера на С-конце аминокислотной цепи. Противоположный конец, имеющий аминогруппу, аналогично называется N-концом.

Первичная структура

Аминокислотная последовательность белка (или пептида) читается от N-конца к C-концу, часто начинаясь именно с метионина (М). Аминокислотная последовательность рассматривается как первичная структура белка, которая в дальнейшем определяет его структуры более высокого порядка.

Короткие (до 50 мономеров) и простые аминокислотные цепи называются пептидами, а более длинные и сложные цепи - белками.

Вторичная структура

Вторичная структура белка состоит из определённых элементов, которые нерегулярно повторяются вдоль аминокислотной последовательности. Два основных мотива вторичной структуры — альфа-спираль и бета-слой; оба формируются за счёт разного расположения водородных связей между группами CO и NH основной цепи пептида.

Третичная структура

Эти структурные элементы соединяются поворотами и петлями, которые также относятся к вторичной структуре, и вместе образуют третичную структуру белка. Повороты и петли могут резко менять локальный ход аминокислотной цепи, а разные бета-слои могут укладываться друг на друга, вместе влияя на сворачивание белка. Упомянутые выше дисульфидные связи создают дополнительные прочные ковалентные соединения между разными участками аминокислотной цепи.

Четвертичная структура

Некоторые белки собираются из нескольких субъединиц, каждая из которых представляет собой непрерывную цепочку аминокислот. Известным примером этого является изображенная на рисунке структура гемоглобина. Этот белок, который переносит кислород и углекислый газ в кровотоке, состоит из четырех субъединиц. Они удерживаются вместе водородными связями, ионными связями и гидрофобными силами. Кроме того, как и многие другие белки, гемоглобин несет дополнительный компонент, которым в данном случае является железосодержащая группа гема.

Чертежи белков

Белки чрезвычайно сложны, и их аминокислотная последовательность, длина которой может достигать 27000 единиц, должна быть очень точной, чтобы обеспечить их правильную и специфическую функцию. Замена одной аминокислоты иногда может сделать весь белок бесполезным. Поэтому организмам необходимы точные "чертежи" для создания белков. Эти чертежи закодированы в нуклеиновых кислотах, а именно в РНК и ДНК.

В следующих двух разделах мы обсудим эти фундаментально важные классы молекул и то, как их химическая структура делает их отличными носителями информации.