Sezione 10 · Chimica della vita
Le proteine (e i peptidi) sono polimeri di amminoacidi di lunghezza variabile che hanno una vasta gamma di ruoli cruciali nella struttura, nel trasporto, nella protezione, nel movimento, nella catalisi e nella regolazione. Le funzioni esatte delle proteine sono determinate dal loro specifico ripiegamento che si basa sulla loro unica sequenza di amminoacidi.
Questa sezione darà una breve panoramica dei diversi tipi di amminoacidi e della struttura generale delle proteine.
Gli amminoacidi, le unità monomeriche delle proteine, contengono tutti un gruppo amminico e un gruppo carbossilico legati a un atomo di carbonio centrale. Inoltre è attaccato un atomo di idrogeno (che non è mostrato, ma dedotto, in questa rappresentazione) e una catena laterale (o residuo) che distingue i diversi amminoacidi che sono usati per costruire una proteina.
Un totale di 20 amminoacidi è solitamente utilizzato dagli organismi nella costruzione delle proteine. Anche se ognuno di loro ha alcune caratteristiche distinte, possono essere classificati a grandi linee secondo alcune delle loro caratteristiche più importanti, come la polarità, che ha un'influenza cruciale sul ripiegamento delle proteine nell'ambiente solitamente acquoso. Dieci sono polari, di cui cinque sono carichi e altri cinque sono senza carica. Sette sono non polari e tre sono casi speciali, che però possono anche essere classificati come non polari ad eccezione della cisteina.
La glicina, l'alanina e la leucina sono esempi di amminoacidi non polari. La glicina ha anche la struttura più semplice, poiché la sua catena laterale è un singolo atomo di idrogeno, che sono omessi nella struttura scheletrica raffigurata. La catena laterale dell'alanina è un gruppo alchilico semplice, in particolare un gruppo metilico (-CH₃), mentre la leucina contiene un gruppo alchilico ramificato, entrambi non polari. I residui non polari sono idrofobici e spesso si trovano all'interno delle proteine lontano dalle molecole d'acqua del loro ambiente acquoso.
La serina e l'asparagina sono entrambi amminoacidi polari, a causa delle loro catene laterali che contengono gruppi funzionali con elettro-negatività disuguali tra i loro atomi specifici. Per esempio, l'ossigeno del gruppo idrossile della serina tira gli elettroni dei suoi vicini, creando cariche parziali. La loro polarità rende queste catene laterali idrofile, con conseguente frequente localizzazione all'esterno delle proteine in prossimità delle molecole d'acqua.
Gli amminoacidi carichi hanno catene laterali che contengono gruppi funzionali caricati positivamente o negativamente in condizioni fisiologiche. La catena laterale imidazolica dell'istidina è per lo più protonata a valori di pH più bassi, avendo un protone aggiuntivo (H⁺) che causa una carica positiva complessiva. L'acido aspartico, come altri acidi, rilascia un protone in soluzione con acqua, lasciando una carica negativa al suo gruppo carbossilico. Le catene laterali cariche sono idrofile e quindi si comportano in modo simile ai residui polari ma senza carica.
Oltre alla polarità, altri tratti di certi amminoacidi sono importanti per le strutture delle proteine. Due catene laterali di cisteina possono formare legami disolfuro covalenti, formando così una forte connessione tra parti più distanti di una proteina e quindi influenzando criticamente la sua struttura. Altri amminoacidi come la fenilalanina, la tirosina e il triptofano possono avere catene laterali molto grandi e voluminose che influenzano il ripiegamento delle proteine a causa delle loro dimensioni.
Durante la polimerizzazione degli amminoacidi, il gruppo carbossilico di uno reagisce con il gruppo amminico di un altro per formare un legame peptidico covalente in una reazione di condensazione mentre si libera una molecola d'acqua. L'amminoacido successivo viene aggiunto al gruppo carbossilico del polimero in crescita, al C-terminale della catena di amminoacidi. L'estremità opposta, che ha un gruppo amminico, è analogamente chiamata N-terminale.
La sequenza amminoacidica di una proteina (o peptide) viene letta dal N-terminale al C-terminale, spesso iniziando specificamente con una metionina (M). La sequenza amminoacidica è considerata la struttura primaria di una proteina, che determina ulteriormente le sue strutture di ordine superiore.
Le catene di amminoacidi corte (fino a 50 monomeri) e semplici sono chiamate peptidi, mentre le catene più lunghe e complesse sono chiamate proteine.
La struttura secondaria di una proteina è costituita da schemi definiti che si ripetono irregolarmente lungo la sequenza degli amminoacidi. I due motivi di base delle strutture secondarie delle proteine sono l'alfa-elica e il foglietto beta, che sono entrambi formati attraverso diverse disposizioni di legami a idrogeno tra i gruppi CO e NH dello scheletro peptidico.
Questi elementi strutturali sono collegati attraverso curve e anelli, che sono ulteriori tipi di strutture secondarie, per formare la struttura terziaria di una proteina. Le curve e gli anelli possono cambiare drasticamente i percorsi locali di una catena di amminoacidi, e diversi foglietti beta vengono impilati, influenzando insieme il ripiegamento specifico della proteina. I già menzionati legami disolfuro formano ulteriori forti connessioni covalenti tra le diverse parti di una catena di amminoacidi.
Alcune proteine sono assemblate da più subunità, che sono catene continue di amminoacidi. Un esempio ben noto è la struttura dell'emoglobina raffigurata. Questa proteina, che trasporta ossigeno e anidride carbonica nel circolo sanguigno, consiste di quattro subunità. Sono tenute insieme da legami a idrogeno, legami ionici e forze idrofobiche. Inoltre, come molte altre proteine, l'emoglobina porta un componente aggiuntivo, che in questo caso è il gruppo eme contenente ferro.
Le proteine sono estremamente complesse e la loro sequenza di amminoacidi, che può essere lunga fino a 27000 unità, deve essere molto esatta per assicurare la loro funzione corretta e specifica. Una singola sostituzione di amminoacidi potrebbe talvolta rendere inutile l'intera proteina. Gli organismi hanno quindi bisogno di "progetti" esatti per la costruzione delle proteine. Queste istruzioni sono codificate negli acidi nucleici, cioè RNA e DNA.
Le prossime due sezioni discuteranno queste classi di molecole fondamentalmente importanti e come la loro struttura chimica le rende eccellenti portatrici di informazioni.
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