Sección 10 · Química de la vida
Las proteínas (y los péptidos) son polímeros de aminoácidos de longitud variable que desempeñan una amplia gama de funciones cruciales en la estructura, el transporte, la protección, el movimiento, la catálisis y la regulación. Las funciones exactas de las proteínas vienen determinadas por su plegado específico, que se basa en su secuencia única de aminoácidos.En esta sección se ofrece una breve descripción de los distintos tipos de aminoácidos y de la estructura general de las proteínas.
Los aminoácidos, las unidades monoméricas de las proteínas, contienen todos un grupo amino y un grupo carboxilo unidos a un átomo de carbono central. Además, hay un átomo de hidrógeno (que no se muestra, sino que se deduce, en esta representación) y una cadena lateral (o residuo) que distingue los diferentes aminoácidos que se utilizan para construir una proteína.
Los organismos suelen utilizar un total de 20 aminoácidos en la construcción de proteínas. Aunque cada uno de ellos tiene algunas características distintas, pueden clasificarse a grandes rasgos en función de algunas de sus características más importantes, como la polaridad, que influye de manera crucial en el plegamiento de las proteínas en el medio generalmente acuoso. Diez son polares, de las cuales cinco están cargadas y otras cinco no lo están. Siete son apolares y tres son casos especiales, que sin embargo también pueden clasificarse como apolares con la excepción de la cisteína.
La glicina, la alanina y la leucina son ejemplos de aminoácidos apolares. La glicina tiene también la estructura más sencilla, ya que su cadena lateral es un único átomo de hidrógeno, que se omite en la estructura esquelética representada. La cadena lateral de la alanina es un grupo alquilo simple, concretamente un grupo metilo (-CH₃), mientras que la leucina contiene un grupo alquilo ramificado, ambos apolares. Los residuos apolares son hidrófobos y suelen encontrarse en el interior de las proteínas, lejos de las moléculas de agua de su entorno acuoso.
Tanto la serina como la asparagina son aminoácidos polares, debido a que sus cadenas laterales contienen grupos funcionales con electronegatividades desiguales entre sus átomos específicos. Por ejemplo, el oxígeno del grupo hidroxilo de la serina atrae a los electrones de sus vecinos, creando cargas parciales. Su polaridad hace que estas cadenas laterales sean hidrófilas, lo que da lugar a su frecuente localización en el exterior de las proteínas, en la proximidad de las moléculas de agua.
Los aminoácidos cargados tienen cadenas laterales que contienen grupos funcionales cargados positiva o negativamente en condiciones fisiológicas. La cadena lateral de imidazol de la histidina está mayormente protonada a valores de pH más bajos, teniendo un protón adicional (H⁺) que provoca una carga global positiva. El ácido aspártico, al igual que otros ácidos, libera un protón en solución con el agua, dejando una carga negativa en su grupo carboxilo. Las cadenas laterales cargadas son hidrófilas y, por tanto, se comportan de forma similar a los residuos polares pero no cargados.
Además de la polaridad, otros rasgos de ciertos aminoácidos son importantes para las estructuras de las proteínas. Dos cadenas laterales de cisteína pueden formar enlaces disulfuro covalentes, formando así una fuerte conexión entre partes más remotas de una proteína y, por tanto, influyendo de forma crítica en su estructura. Otros aminoácidos, como la fenilalanina, la tirosina y el triptófano, pueden tener cadenas laterales muy grandes y voluminosas que influyen en el plegamiento de las proteínas debido a su gran tamaño.
Durante la polimerización de los aminoácidos, el grupo carboxilo de uno reacciona con el grupo amino de otro para formar un enlace peptídico covalente en una reacción de condensación, al tiempo que se libera una molécula de agua. El siguiente aminoácido se añade al grupo carboxilo del polímero en crecimiento, en el extremo C de la cadena de aminoácidos. El extremo opuesto, que tiene un grupo amino, se denomina análogamente N-terminal.
La secuencia de aminoácidos de una proteína (o péptido) se lee de N-terminal a C-terminal, a menudo comenzando específicamente con una metionina (M). La secuencia de aminoácidos se considera la estructura primaria de una proteína, que a su vez determina sus estructuras de orden superior.
Las cadenas de aminoácidos cortas (hasta 50 monómeros) y simples se denominan péptidos, mientras que las cadenas más largas y complejas se llaman proteínas.
La estructura secundaria de una proteína está formada por patrones definidos que se repiten de forma irregular a lo largo de la secuencia de aminoácidos. Los dos motivos básicos son la hélice alfa y la lámina beta, ambos formados por distintas disposiciones de puentes de hidrógeno entre los grupos CO y NH del esqueleto peptídico.
Estos elementos estructurales se conectan mediante giros y bucles, que son tipos adicionales de estructuras secundarias, para formar la estructura terciaria de una proteína. Los giros y bucles pueden cambiar drásticamente las trayectorias locales de una cadena de aminoácidos, y se apilan diferentes láminas beta, lo que influye en el plegado específico de la proteína. Los enlaces disulfuro mencionados anteriormente forman fuertes conexiones covalentes adicionales entre las diferentes partes de una cadena de aminoácidos.
Algunas proteínas se ensamblan a partir de múltiples subunidades, cada una de las cuales es una cadena continua de aminoácidos. Un ejemplo muy conocido es la estructura de la hemoglobina. Esta proteína, que transporta oxígeno y dióxido de carbono en el torrente sanguíneo, consta de cuatro subunidades. Se mantienen unidas por puentes de hidrógeno, enlaces iónicos y fuerzas hidrófobas. Además, como muchas otras proteínas, la hemoglobina lleva un componente adicional, que en este caso es el grupo hemo que contiene hierro.
Las proteínas son extremadamente complejas y su secuencia de aminoácidos, que puede tener hasta 27.000 unidades, tiene que ser muy exacta para garantizar su función correcta y específica. Una sola sustitución de aminoácidos puede inutilizar a veces toda la proteína. Por ello, los organismos necesitan unos "planos" exactos para la construcción de las proteínas. Estos planos se codifican en los ácidos nucleicos, concretamente en el ARN y el ADN.
En las dos secciones siguientes se analizarán estas clases de moléculas de importancia fundamental y cómo su estructura química las convierte en excelentes portadoras de información.
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