Section 10 · Chimie de la vie
Les protéines (et les peptides) sont des polymères d'acides aminés de longueur variable qui jouent un large éventail de rôles cruciaux dans la structure, le transport, la protection, le mouvement, la catalyse et la régulation. Les fonctions exactes des protéines sont déterminées par leur repliement spécifique, basé sur leur séquence unique d'acides aminés.
Cette section donne un bref aperçu des différents types d'acides aminés et de la structure générale des protéines.
Les acides aminés, les unités monomériques des protéines, contiennent tous un groupe amino et un groupe carboxyle liés à un atome de carbone central. Un atome d'hydrogène (qui n'est pas représenté, mais déduit, dans cette représentation) et une chaîne latérale (ou résidu) qui distingue les différents acides aminés utilisés pour construire une protéine sont également liés.
Un total de 20 acides aminés est généralement utilisé par les organismes dans la construction des protéines. Bien que chacun d'entre eux présente des caractéristiques distinctes, ils peuvent être classés de manière générale en fonction de certaines de leurs caractéristiques les plus importantes, comme la polarité, qui a une influence cruciale sur le repliement des protéines dans un environnement généralement aqueux. Dix sont polaires, dont cinq sont chargées et cinq autres non chargées. Sept sont non polaires et trois sont des cas particuliers, qui peuvent toutefois aussi être classés comme non polaires, à l'exception de la cystéine.
La glycine, l'alanine et la leucine sont des exemples d'acides aminés non polaires. La glycine a également la structure la plus simple, puisque sa chaîne latérale est un seul atome d'hydrogène, qui est omis dans la structure squelettique représentée. La chaîne latérale de l'alanine est un groupe alkyle simple, plus précisément un groupe méthyle (-CH₃), tandis que la leucine contient un groupe alkyle ramifié, tous deux étant non polaires. Les résidus non polaires sont hydrophobes et se trouvent souvent à l'intérieur des protéines, loin des molécules d'eau de leur environnement aqueux.
La sérine et l'asparagine sont toutes deux des acides aminés polaires, en raison de leurs chaînes latérales qui contiennent des groupes fonctionnels présentant des électronégativités inégales parmi leurs atomes spécifiques. Par exemple, l'oxygène du groupe hydroxyle de la sérine attire les électrons de ses voisins, créant ainsi des charges partielles. Leur polarité rend ces chaînes latérales hydrophiles, ce qui entraîne leur localisation fréquente à l'extérieur des protéines, à proximité des molécules d'eau.
Les acides aminés chargés ont des chaînes latérales qui contiennent des groupes fonctionnels chargés positivement ou négativement dans les conditions physiologiques. La chaîne latérale imidazole de l'histidine est principalement protonée à des valeurs de pH plus faibles, ayant un proton supplémentaire (H⁺) qui entraîne une charge positive globale. L'acide aspartique, tout comme les autres acides, libère un proton en solution avec l'eau, laissant une charge négative à son groupe carboxyle. Les chaînes latérales chargées sont hydrophiles et se comportent donc comme des résidus polaires mais non chargés.
Outre la polarité, d'autres caractéristiques de certains acides aminés sont importantes pour les structures des protéines. Deux chaînes latérales de cystéine peuvent former des liaisons disulfure covalentes, constituant ainsi une connexion forte entre des parties plus éloignées d'une protéine et influençant donc de manière critique sa structure. D'autres acides aminés tels que la phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane peuvent avoir des chaînes latérales très grandes et encombrantes qui influencent le repliement des protéines en raison de leur simple taille.
Au cours de la polymérisation des acides aminés, le groupe carboxyle de l'un réagit avec le groupe amino d'un autre pour former une liaison peptidique covalente dans une réaction de condensation tout en libérant une molécule d'eau. L'acide aminé suivant est ajouté au groupe carboxyle du polymère en croissance, à l'extrémité C-terminale de la chaîne d'acides aminés. L'extrémité opposée, comportant un groupe amino, est appelée par analogie extrémité N-terminale.
La séquence d'acides aminés d'une protéine (ou d'un peptide), se lit de l'extrémité N-terminale à l'extrémité C-terminale, en commençant souvent de manière spécifique par une méthionine (M). La séquence d'acides aminés est considérée comme la structure primaire d'une protéine, qui détermine ensuite ses structures d'ordre supérieur.
Les chaînes d'acides aminés courtes (jusqu'à 50 monomères) et simples sont appelées peptides, tandis que les chaînes plus longues et plus complexes sont appelées protéines.
La structure secondaire d'une protéine est constituée de motifs définis qui se répètent irrégulièrement le long de la séquence d'acides aminés. Les deux motifs de base des structures secondaires des protéines sont l'hélice alpha et le feuillet bêta, qui sont tous deux formés par différents arrangements de liaisons hydrogène entre les groupes CO et NH du squelette peptidique.
Ces éléments structurels sont reliés par des tours et des boucles, qui sont des types supplémentaires de structures secondaires, pour former la structure tertiaire d'une protéine. Les tours et les boucles peuvent modifier radicalement les trajectoires locales d'une chaîne d'acides aminés, et différents feuillets bêta s'empilent, influençant ensemble le repliement spécifique de la protéine. Les liaisons disulfure mentionnées précédemment forment des connexions covalentes fortes supplémentaires entre les différentes parties d'une chaîne d'acides aminés.
Certaines protéines sont assemblées à partir de plusieurs sous-unités, qui sont chacune des chaînes d'acides aminés continues. La structure représentée de l'hémoglobine en est un exemple bien connu. Cette protéine, qui transporte l'oxygène et le dioxyde de carbone dans le sang, est constituée de quatre sous-unités. Elles sont maintenues ensemble par des liaisons hydrogène, des liaisons ioniques et des forces hydrophobes. En outre, comme de nombreuses autres protéines, l'hémoglobine porte un composant supplémentaire, qui est dans ce cas le groupe hème contenant du fer.
Les protéines sont extrêmement complexes et leur séquence d'acides aminés, qui peut compter jusqu'à 27 000 unités, doit être très précise pour garantir leur fonction correcte et spécifique. Une seule substitution d'acide aminé peut parfois rendre la protéine entière inutile. Les organismes ont donc besoin de "plans" exacts pour la construction des protéines. Ces plans sont codés dans les acides nucléiques, à savoir l'ARN et l'ADN.
Les deux sections suivantes traitent de ces classes de molécules d'une importance fondamentale et de la manière dont leur structure chimique en fait d'excellents supports d'information.
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